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| CientÃficos descubren vulnerabilidad en estructura del coronavirus. | ||||
| El hallazgo de fragilidad en una proteÃna del virus harÃa fácil su exterminio | ||||
| Miércoles 12 de Agosto de 2020 | ||||
| Por: SDP Noticias.com | ||||
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Lo anterior, debido a que dicha proteÃna contiene el sitio de unión entre el virus y las células huésped, que permite que el SARS-CoV-2 entre e infecte el cuerpo humano. Pero, si se modificara esa estructura, el coronavirus resultarÃa no tan fuerte como se piensa. En pocas palabras, los cientÃficos desarrollaron una molécula con carga negativa para unirla al sitio de división con carga positiva que bloquearÃa la unión del virus a la célula anfitriona. Esto, luego de descubrir un espacio con carga positiva (conocido como el sitio de división polibásica) situado a 10 nanómetros del sitio de unión real de la proteÃna punta. La carga positiva posibilita una fuerte unión entre la proteÃna del virus y los receptores de las células humanas con carga negativa, pero la molécula creada impedirÃa la unión, provocando una división que actuarÃa como tratamiento profiláctico capaz de disminuir la capacidad del virus para infectar a los humanos. "Nuestros resultados explican los estudios experimentales que muestran que las mutaciones de la proteÃna de punta del SARS-CoV-2 afectaron la transmisibilidad del virus", explica Mónica Olvera de la Cruz, lÃder de la investigación. Hasta el momento, la función del sitio de división polibásica ha permanecido esquiva. Sin embargo, parece estar separada por una enzima (furina) que abunda en los pulmones, lo que sugiere que el sitio de división es crucial para la entrada del virus en las células humanas, menciona de la Cruz. |
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