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| Mutaciones en la variante Epsilon reducen eficacia de anticuerpos y vacunas: estudio. | ||||||
| Con la intención de identificar las caracterÃsticas especÃficas de la variante Epsilon, los expertos probaron la resistencia del plasma de personas expuestas al virus y de personas vacunadas. La potencia neutralizadora del plasma contra esta variante se redujo entre 2 y 3.5 veces. | ||||||
| Miércoles 07 de Julio de 2021 | ||||||
| Por: Europa press | ||||||
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Según este trabajo, publicado en la revista cientÃfica Science, las mutaciones dan a esta variante del coronavirus de interés un medio para evadir totalmente los anticuerpos monoclonales especÃficos y reduce la eficacia de los anticuerpos del plasma de las personas vacunadas. Para conocer mejor las caracterÃsticas de la variante Epsilon, los investigadores probaron la resistencia del plasma de personas expuestas al virus, asà como de personas vacunadas. La potencia neutralizadora del plasma contra la variante Epsilon en cuestión se redujo entre 2 y 3.5 veces. Al igual que el SARS-CoV-2 original, la variante infecta las células diana a través de su glicoproteÃna de espiga, la estructura que corona la superficie del virus. Los investigadores descubrieron que las mutaciones Epsilon eran responsables de reordenamientos en áreas crÃticas de la glicoproteÃna de espiga; los estudios de criomicroscopÃa electrónica mostraron cambios estructurales en estas áreas. La visualización de estas mutaciones ayuda a explicar por qué los anticuerpos tenÃan dificultades para unirse a la glicoproteÃna de la espiga. Una de las tres mutaciones en la variante Epsilon afectaba al dominio de unión al receptor en la glicoproteÃna de la espiga. Esta mutación redujo la actividad neutralizadora de 14 de los 34 anticuerpos neutralizadores especÃficos de ese dominio, incluidos los anticuerpos en fase clÃnica. Las otras dos de las tres mutaciones de la variante afectaban al dominio N-terminal de la glicoproteÃna de la espiga. Los investigadores utilizaron la espectrometrÃa de masas y el análisis estructural para descubrir que una parte del dominio N-terminal del coronavirus fue remodelada por estas mutaciones. El sitio de corte del péptido señal se desplazó en el supersitio antigénico del DNT, y se formó un nuevo enlace disulfuro. Esto dio lugar a una pérdida total de neutralización por parte de 10 de los 10 anticuerpos probados especÃficos para el dominio N-terminal en la glicoproteÃna de la espiga. Los cientÃficos creen que descubrir mecanismos de evasión inmunitaria, como este nuevo mecanismo basado en la modificación del péptido señal, es tan importante como la vigilancia de variantes mediante la secuenciación del ARN. Juntos, señalan, estos esfuerzos podrÃan ayudar a contrarrestar con éxito la pandemia en curso. |
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